Лизин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
У этого термина существуют и другие значения, см. Лизин (значения).
Лизин
Изображение химической структуры Изображение молекулярной модели
Общие
Систематическое
наименование		 2,6-​диаминогексановая кислота
Сокращения Лиз, Lys, K
AAA,AAG
Хим. формула HO2CCH(NH2)(CH2)4NH2
Рац. формула C6H14N2O2
Физические свойства
Молярная масса 146,19 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS 70-54-2
PubChem 866
Рег. номер EINECS 200-740-6
SMILES
InChI
ChEBI 25094
ChemSpider 843
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

Лизи́н (2,6-диаминогексановая кислота, англ. Lysine) — алифатическая аминокислота с выраженными свойствами основания. Как и другие алифатические аминокислоты, лизин в организме человека не синтезируется и является незаменимой аминокислотой.

Химическая формула: C6H14N2O2.

В ДНК кодируется последовательностями AAA и AAG.

Входит в состав белков.

Биосинтез[править | править код]

Подобно другим незаменимым аминокислотам, лизин в животных организмах не синтезируется и должен поступать с пищей в составе растительных белков.

Растениями и бактериями лизин синтезируется из аспартата[1].

Промышленный синтез[править | править код]

С 1960-х лизин синтезировался из сахара и сои ферментацией, в 2010 году мировое производство составило 700 тыс. тонн.

Позже разрабатывались технологические процессы на базе метанола.[2][3]

В Советском Союзе разработками технологий производства лизина занимались в Институте микробиологии и вирусологии им.А.Кирхенштейна под руководством академика Латвийской академии наук Риты Александровны Кукайн и член-корреспондент АН Латвийской ССР Мартина Екабовича Бекера. В лаборатории "Биотехнологии" Улдиса Виестурса была разработана технология промышленного синтеза лизина для животноводства, которая была внедрена на Ливанском опытном биохимическом заводе, строительство которого началось в 1965 году.[4] Многие технологические наработки лаборатории "Биотехнологии" были внедрены на других биохимических заводах Советского Союза, в частности, на Трипольском БХЗ под Киевом, производительностью 10 тыс. т в год (конец 80-х). Методами современной селекции латвийские учёные вывели высокопродуктивные штаммы бактерий-мутантов Brevibacterium flavum, накапливающих до 80 граммов лизина на литр питательной среды. В свое время это был наивысший показатель в мировой практике, который превышал предыдущий рекорд, 60 граммов с одного литра питательной среды, принадлежавший японцам[5].

Метаболизм[править | править код]

У млекопитающих лизин метаболизируется в ацетилкофермент А трансаминированием с α-кетоглутаровой кислотой.

Бактерии разлагают лизин в кадаверин декарбоксилированием[6].

Производное лизина — аллизин — используется клетками в синтезе эластина и коллагена с помощью фермента лизилоксидаза[7].

Диетологические рекомендации[править | править код]

Суточная потребность в лизине[8][9][10]:

младенцы 3-4 мес 103 мг/кг
дети 2 лет 64 мг/кг
дети 10-12 лет 44−60 мг/кг
взрослые от 19 лет 30−38 мг/кг (ранее — 12)

В БАД используют гидрохлорид лизина, массовая доля лизина в нём 80,03 %[11]

Медицинское значение[править | править код]

В статье 1978 года утверждалось, что эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вируса, вызывающего герпес[12]. Позже корректно поставленные исследования на людях и животных показали, что лизин не эффективен при лечении герпеса. Однако, несмотря на то, что исследования на людях были проведены корректно, в них участвовал всего 21 пациент, а доза принимаемого лизина была ниже 29 % от адекватного уровня потребления.[13][14]

Исследования, проведённые на животных, показали, что недостаток лизина вызывает иммунодефицитные состояния.[15]

Лизин понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови. Лизин в сочетании с пролином и витамином С предупреждает образование липопротеинов, вызывающих закупорку артерий.[16]

Дефицит лизина неблагоприятно сказывается на синтезе белка, что приводит к утомляемости, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, неспособности к концентрации, раздражительности, кровоизлияниям в глазное яблоко, потере волос, анемии и проблемам в репродуктивной сфере.[17]

Считается, что лизин увеличивает выработку гормона роста, но научного подтверждения этому нет, известно только, что выработку гормона роста увеличивает комплекс аминокислот, сравнение эффекта от коктейля аминокислот с лизином и без него не проводились.[18]

Большие дозы лизина улучшают усвоение кальция.[18]

Применение[править | править код]

У людей используется в качестве БАД, эффективен при занятиях спортом и фитнесом (физкультурой), поскольку используется в биосинтезе мышечного белка.[18]

Синтетический лизин применяют для обогащения кормов животных.[3]

Пищевые источники[править | править код]

Хорошими источниками лизина являются яйца, мясо (особенно красное мясо, баранина, свинина и птица), соя, фасоль, горох, сыр (особенно пармезан), некоторые виды рыбы (такие как треска и сардина)[19], моллюски. В большинстве злаков низкое содержание лизина, однако содержание лизина очень высоко в бобовых. Гречка, относящаяся к псевдозерновым, так же содержит относительно большое количество лизина (460 мг/100г).[20]

Примечания[править | править код]

  1. ↑ MetaCyc Pathway: L-lysine biosynthesis I. Дата обращения: 1 мая 2018. Архивировано 16 сентября 2018 года.
  2. ↑ AllAboutFeed - News: Norwegian granted for improving lysine production process (англ.). AllAboutFeed.net. Reed Business bv. (26 января 2010). Дата обращения: 1 мая 2018. Архивировано 11 марта 2012 года.
  3. ↑ 1 2 Toride Y. Lysine and other amino acids for feed: production and contribution to protein utilization in animal feeding. Дата обращения: 25 января 2011. Архивировано 14 января 2011 года.
  4. ↑ Латвийский лизин // Ригас Балсс : рижская городская газета. — 1965. — 15 апреля (№ 88). — С. 2.
  5. ↑ С.Ильичёва. Государственная премия СССР латвийским учёным // Советская Латвия : газета. — 1979. — 8 марта. — С. 1.
  6. ↑ Шорина, Марина Владимировна. Аккумуляция кадаверина и его физиологическая роль при действии солевого стресса. — 2005-01-01. Архивировано 12 мая 2018 года.
  7. ↑ Pinnell, SR; Martin, G.R. The cross-linking of collagen and elastin: enzymatic conversion of lysine in peptide linkage to alpha-aminoadipic-delta-semialdehyde (allysine) by an extract from bone (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1968. — October (vol. 61, no. 2). — P. 708—713. — doi:10.1073/pnas.61.2.708. — PMID 5246001. — PMC 225217. Архивировано 21 января 2022 года.
  8. ↑ Energy and protein requirements: 5.6 Requirements for essential amino acids. Дата обращения: 10 октября 2010. Архивировано 27 декабря 2017 года.
  9. ↑ FAO/WHO/UNU. PROTEIN AND AMINO ACID REQUIREMENTS IN HUMAN NUTRITION (PDF). WHO Press (2007). Дата обращения: 1 мая 2018. Архивировано 9 октября 2009 года., page 150—152
  10. ↑ Institute of Medicine. Protein and Amino Acids // Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids (англ.). — Washington, DC: The National Academies Press  (англ.) (рус., 2002. — P. 589—768. Архивировано 14 августа 2019 года.
  11. ↑ Dietary Supplement Database: Blend Information (DSBI). — «L-LYSINE HCL 10000820 80.03% lysine». Дата обращения: 1 мая 2018. Архивировано 1 мая 2018 года.
  12. ↑ Griffith R.S., Norins A.L., Kagan C. A multicentered study of lysine therapy in Herpes simplex infection (англ.) // Dermatologica  (англ.) (рус. : journal. — 1978. — Vol. 156, no. 5. — P. 257—267. — doi:10.1159/000250926. — PMID 640102.
  13. ↑ John J. DiGiovanna, MD; Harvey Blank, M.D. Failure of Lysine in Frequently Recurrent Herpes Simplex Infection: Treatment and Prophylaxis (англ.) // Dermatology : journal. — 1984. — January (vol. 120, no. 1). — P. 48—51. — doi:10.1001/archderm.1984.01650370054010. Архивировано 1 мая 2018 года.
  14. ↑ Sebastiaan Bol, Evelien M Bunnik. Lysine supplementation is not effective for the prevention or treatment of feline herpesvirus 1 infection in cats: A systematic review (англ.) // BMC Veterinary Research  (англ.) (рус. : journal. — 2015. — November (vol. 11, no. 1). — P. 284. — doi:10.1186/s12917-015-0594-3. Архивировано 1 мая 2018 года.
  15. ↑ Chen C., Sander J.E., Dale N.M. The effect of dietary lysine deficiency on the immune response to Newcastle disease vaccination in chickens (англ.) // Avian Dis.  (англ.) (рус. : journal. — 2003. — Vol. 47, no. 4. — P. 1346—1351. — doi:10.1637/7008. — PMID 14708981.
  16. ↑ Ivanov V., Roomi M.W., Kalinovsky T., Niedzwiecki A., Rath M. Anti-atherogenic effects of a mixture of ascorbic acid, lysine, proline, arginine, cysteine, and green tea phenolics in human aortic smooth muscle cells (англ.) // J. Cardiovasc. Pharmacol. : journal. — 2007. — March (vol. 49, no. 3). — P. 140—145. — doi:10.1097/FJC.0b013e3180308489. — PMID 17414225.
  17. ↑ *Rushton D.H. Nutritional factors and hair loss (неопр.) // Clinical and Experimental Dermatology. — 2002. — July (т. 27, № 5). — С. 396—404. — PMID 12190640.
  18. ↑ 1 2 3 Ira Wolinsky, Judy A. Driskell. Nutritional Ergogenic Aids. — CRC Press, 2004. — P. 178—196. — 552 p.
  19. ↑ University of Maryland Medical Center. Lysine. Дата обращения: 30 декабря 2009. Архивировано 25 июля 2013 года.
  20. ↑ Young V.R., Pellett P.L. Plant proteins in relation to human protein and amino acid nutrition (англ.) // The American Journal of Clinical Nutrition  (англ.) (рус. : journal. — 1994. — P. 1206S. — PMID 8172124.
Источник — https://wiki4.ru/w/index.php?title=Лизин&oldid=131959782